下列有关β折叠(下列有关β折叠的叙述)
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一、β折叠怎么消除
又称β片层结结构,β-折叠为—种比较伸展、呈锯齿状的肽链结构,当两段以上的β-折叠结构平行排布并以氢键相连所形成的结构称为β-片层或β-折叠层。是蛋白质的一种二级结构。在beta-折叠中(英语:pleatedsheet),两条以上胺基酸链(肽链),或同一条肽链之间的不同部分形成平行或反平行排列,成为“股”。肽平面之间呈手风琴状折叠,股与股之间会通过氢键固定,但氢键主要在股间而不是股内。胺基酸残基的R侧链分布在片层的上下。
简介
存在于各种天然蛋白质中的一种特定的瓦楞状立体结构,又称β-片层。如果把毛发等不溶性蛋白质在热水中浸泡,并用力拉伸,就可发现这些物质的结构是β-折叠层。蚕丝的丝心蛋白在天然状态下也有同样的结构。在大多数情况下,β-折叠层是两条或两条以上肽链并列在一起,彼此以氢键连接构成的层状结构(图1)。层状结构中的肽链彼此间或平行排列(N端同处一侧),或反平行排列(N端分处两侧),分别构成平行和反平行β-折叠层。平行和反平行折叠层折叠程度稍有差异,如第1氨基酸残基的α-碳原子与顺序上第3氨基酸残基的α-碳原子的距离,在平行β-折叠层中为 6.5埃,在反平行β-折叠层中是7.0埃(图2)。
发展历史
60年代以来,球状蛋白质的晶体结构被陆续解出,发现许多蛋白质中都有β-折叠层,平行的和反平行的都有。有时候许多段肽链排列成一大片,正、反平行的β-折叠层也可交错在一起排列,构成“扭转折叠层”。在多数蛋白质中,β-折叠层与α-螺旋是并存的,但也有个别蛋白质如免疫球蛋白 IgG的分子中只存在β-折叠层和无特定结构的部分。
Beta-折叠层并不是平的,因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。这样每一股会更紧密排列,氢键更容易建立。氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中beta-折叠通常会用箭头表示。肽链的氮端在同侧为顺式,两残基间距为0.65nm;不在同侧为反式,两残基间距为0.70nm。反式较顺式平行肽链更加稳定。能形成β折叠的胺基酸残基一般不大,而且不带同种电荷,这样有利于多肽链的伸展,如甘氨酸、丙氨酸在β折叠中出现的几率最高。免疫球蛋白有大量的Β-肽链层。
另一种常见的蛋白质模序是alpha-螺旋和三种不同的β-转角。不属于一个模序的蛋白质一级结构部分被称之为不规则螺旋。这些部分对蛋白质的空间构象非常重要。
二、β折叠股或β股(β-strand)和β折叠是一个意思吗 它们有什么联系
β-折叠(β-sheet)也是一种重复性的结构,可分为平行式和反平行式两种类型,它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。可以把它们想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看成是一条肽链, 称为β折叠股或β股(β-strand),肽主链沿纸条形成锯齿状,处于最伸展的构象,氢键主要在股间而不是股内。α-碳原子位于折叠线上,由于其四面体性质,连续的酰氨平面排列成折叠形式。需要注意的是在折叠片上的侧链都垂直于折叠片的平面,并交替的从平面上下二侧伸出。平行折叠片比反平行折叠片更规则且一般是大结构而反平行折叠片可以少到仅由两个β股组成。
三、α螺旋和β折叠各有什么特点?
首先,他们都是蛋白质的二级结构。α-螺旋:1、 每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈,螺距0.54nm; 2 、 螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧,链中的全部>C=0 和>N-H几乎都平行于螺旋轴; 3、每个氨基酸残基的>N-H与前面第四个氨基酸残基的>C=0形成氢键,肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。β-折叠:(应该是你所说的螺旋)两条或多条伸展的多肽链(或一条多肽链的若干肽段)侧向集聚,通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键,形成锯齿状片层结构,即β-折叠片
参考资料:http://zhidao.baidu.com/question/213259226.html四、生物化学关于a-螺旋,β-折叠的计算题 急!!!
设x个螺旋y个折叠,120×(X+Y)=240000, 0.15×10-7 X +0.35×10-7 Y= 5.06×10-5,解方程就好,最后X=970,Y=1030
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