平行贝塔折叠

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本文目录:

• 1、α螺旋和β折叠各有什么特点？

• 2、在β—折叠结构中,哪一种稳定?

• 3、阿尔法螺旋和贝塔折叠异同点

• 4、α螺旋和β折叠各有什么特点？

一、α螺旋和β折叠各有什么特点？

α-螺旋的结构要点：肽链以螺旋状盘卷前进，每圈螺旋由3.6个氨基酸构成，螺圈间距（螺距）为5.44埃。

β-折叠的结构要点：折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。

拓展：

1、α螺旋

α-螺旋(α-helix)是蛋白质二级结构的主要形式之一。指多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，每3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈，向上平移0.54nm，故螺距为0.54nm，两个氨基酸残基之间的距离为0.15nm。螺旋的方向为右手螺旋。氨基酸侧链R基团伸向螺旋外侧，每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。由于肽链中的全部肽键都可形成氢键，故α-螺旋十分稳定。

α-螺旋(α-helix):蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。

2、β折叠

是蛋白质的二级结构，肽键平面折叠成锯齿状，相邻肽链主链的N-H和C=O之间形成有规则的氢键，在β-折叠中，所有的肽键都参与链间氢键的形成，氢键与β-折叠的长轴呈垂直关系。

β折叠层并不是平的，因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。这样每一股会更紧密排列，氢键更容易建立。氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中beta-折叠通常会用箭头表示。肽链的氮端在同侧为顺式，两残基间距为0.65nm;不在同侧为反式，两残基间距为0.70nm。反式较顺式平行肽链更加稳定。能形成β折叠的胺基酸残基一般不大，而且不带同种电荷，这样有利于多肽链的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β折叠中出现的几率最高。免疫球蛋白有大量的Β-肽链层。

另一种常见的蛋白质模序是alpha-螺旋和三种不同的β-转角。不属于一个模序的蛋白质一级结构部分被称之为不规则螺旋。这些部分对蛋白质的空间构象非常重要。

二、在β—折叠结构中,哪一种稳定?

反平行式的β-折叠结构稳定。

三、阿尔法螺旋和贝塔折叠异同点

阿尔法螺旋是指氨基酸链形成螺旋状，4个氨基酸螺旋成一周，螺距大概0.1纳米。贝塔折叠是指氨基酸链往返折叠，通过肽键中的羰基和氨基形成氢键而结合在一起的。两个二级结构最简单的方法可以通过CD(Circular Dicrosium)光谱检测.2,有。除了阿尔法螺旋和贝塔折叠以外，还有Loop，他没有具体的结构特点，通常是无规则的。

四、α螺旋和β折叠各有什么特点？

首先，他们都是蛋白质的二级结构。α－螺旋：1、 每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm; 2 、 螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链中的全部>C=0 和>N-H几乎都平行于螺旋轴; 3、每个氨基酸残基的>N-H与前面第四个氨基酸残基的>C=0形成氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。β－折叠：（应该是你所说的螺旋）两条或多条伸展的多肽链（或一条多肽链的若干肽段）侧向集聚，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键，形成锯齿状片层结构，即β－折叠片

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